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Biophysics of Molecular Chaperones: Function, Mechanisms and Client Protein Interactions (New Developments in NMR, 29)
Verlag: Royal Society of Chemistry, 2023
ISBN 10: 1839162821 ISBN 13: 9781839162824
Sprache: Englisch
Anbieter: Majestic Books, Hounslow, Vereinigtes Königreich
Verkäuferbewertung 5 von 5 Sternen
EUR 193,01
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Biophysics of Molecular Chaperones: Function, Mechanisms and Client Protein Interactions (New Developments in NMR, Volume 29)
Verlag: Royal Society of Chemistry, 2023
ISBN 10: 1839162821 ISBN 13: 9781839162824
Sprache: Englisch
Anbieter: Ria Christie Collections, Uxbridge, Vereinigtes Königreich
Verkäuferbewertung 5 von 5 Sternen
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Biophysics of Molecular Chaperones: Function, Mechanisms and Client Protein Interactions
Verlag: Royal Society of Chemistry, 2023
ISBN 10: 1839162821 ISBN 13: 9781839162824
Sprache: Englisch
Anbieter: Revaluation Books, Exeter, Vereinigtes Königreich
Verkäuferbewertung 5 von 5 Sternen
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In den WarenkorbHardcover. Zustand: Brand New. 402 pages. 9.21x6.14x0.94 inches. In Stock.
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Biophysics of Molecular Chaperones : Function, Mechanisms and Client Protein Interactions
Anbieter: AHA-BUCH GmbH, Einbeck, Deutschland
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EUR 291,98
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In den WarenkorbBuch. Zustand: Neu. Neuware - Molecular chaperones are critical to control protein quality in all living cells. Understanding chaperone function at the atomic level, and in particular its mode of interaction with client proteins, is crucial to understanding the fundamental roles chaperones play in biology. This book fills a gap in the literature by comprehensively summarizing and discussing new advanced experimental techniques for their analysis. Providing a comprehensive overview of advanced biophysical methods for the characterization of molecular mechanisms of molecular chaperones, the majority of the contributions are NMR methodology. This is the method of choice for atomic resolution studies of such systems. Additional notable biophysical approaches are considered to present all relevant current developments in exploring chaperone function and the transient and dynamic interactions with their client proteins.
